Please activate JavaScript!
Please install Adobe Flash Player, click here for download

Implant Tribune Polish Edition

Implant Tribune Polish Edition4 News Nowatorską metodę badania enzymów rozkładających biał- ka opracował zespół pod kie- rownictwem dr. Marcina Drąga z  Politechniki Wrocławskiej. Wyniki badań polskich inży- nierów zostały opublikowane w prestiżowym czasopiśmie na- ukowym PNAS. Dr hab. Marcin Drąg (laureat programów „Start” oraz „Focus” Fundacji na rzecz Nauki Polskiej) razem ze swoimi doktorantami (mgr inż. Pauliną Kasperkiewicz i mgr. inż. Marcinem Porębą) opra- cowali nowatorską technologię ba- dania enzymów proteolitycznych, nazwaną HyCoSuL (Hybrid Com- binatorial Substrate Library). Ba- dania prowadzone były w ramach subsydium „Focus FNP”. Enzymy proteolityczne (pro- teazy, peptydazy) to wyspecjali- zowane białka, które rozkładają wiązania peptydowe. Dzięki temu potrafią podzielić inne białka na prostsze elementy – peptydy i  aminokwasy. Proteazy biorą udział w trawieniu oraz procesach degradacji szkodliwych białek w  komórce. Ich nieprawidłowe działanie prowadzi do powstania w organizmie stanów patologicz- nych. Wśród następstw tych sta- nów są np. choroby cywilizacyjne, tj. jak nowotwory, cukrzyca, nad- ciśnienie, a także infekcje wiruso- we i bakteryjne. Badanie aktywności proteaz ma bardzo duże znaczenie zarów- no w pracy naukowej, jak i lecze- niu pacjentów, dlatego naukowcy starają się znaleźć jak najczulsze i  możliwie specyficzne markery. „Zanim opracujemy efektywny marker do badania tylko jednego, konkretnego enzymu, musimy poznać jego preferencje katali- tyczne, tzw. specyficzność sub- stratową” – tłumaczy kierownik projektu dr hab. Marcin Drąg. Istniejące do tej pory narzędzia kompleksowego profilowania en- zymów proteolitycznych opierały się na zastosowaniu jedynie natu- ralnych aminokwasów występują- cych w białkach. Aby uzyskać lepsze efekty, zespół dr. Drąga sięgnął po ami- nokwasy nienaturalne, które nie są kodowane przez DNA i w więk- szości powstały dzięki syntezie organicznej. Powstała hybrydowa (zawierająca naturalne i  niena- turalne aminokwasy) bibliote- ka substratów fluorogenicznych (HyCoSuL). „Przy pomocy tego narzędzia jesteśmy w stanie stwo- rzyć nowe, bardziej czułe substra- ty i markery chemiczne dla bardzo dużej grupy enzymów proteoli- tycznych” – wyjaśnia dr Drąg. Pierwszym enzymem zbada- nym przy pomocy technologii Hy- CoSuL była ludzka elastaza neu- trofilowa, która jest zaangażowana w  rozwój nowotworów, a  także uczestniczy w procesie zwalczania patogenów. Polskim naukowcom udało się otrzymać nowy pep- tydowy substrat fluorogeniczny, który jest kilka tysięcy razy lepiej rozpoznawany przez enzym niż komercyjnie dostępne cząstecz- ki. W  kolejnym etapie, otrzyma- ny substrat został przekształco- ny w  marker chemiczny bardzo dobrze wiążący się z  elastyną. „Użyteczność naszego markera (oraz całej technologii) potwier- dziliśmy badaniami biologiczny- mi, w  których zobrazowaliśmy aktywność elastazy w  procesie tworzenia się tzw. neutrofilowych pułapek zewnątrzkomórkowym (NETs – Neutrophil Extracellular Traps). Pułapki te są włóknami zbudowanymi w  przeważającej części z  nici DNA wydzielanych z  neutrofili, a  ich zadaniem jest wyłapywanie niebezpiecznych dla życia patogenów” – dodaje mgr inż. Paulina Kasperkiewicz. Badania biologiczne były pro- wadzone we współpracy z grupą prof. Guya Salvesena (Sanford Burnham Medical Research Insti- tute, La Jolla, USA) oraz z grupą prof. Christine Winterbourn (Uni- versity of Otago Christchurch, Nowa Zelandia). Na podst.: PAP Polscy naukowcy stworzyli superczułe markery P R O F E S S I O N A L M E D I C A L C O U T U R E E X P E R I E N C E O U R E N T I R E C O L L E C T I O N O N L I N E WWW.CROIXTURE.COM AD

Pages Overview